Gabriel Stephani de Oliveira

25/01/2019

Doutor pelo programa de Pós-graduação Interunidades em Biotecnologia da Universidade de São Paulo (2018). Graduou-se em 2012 no curso de gestão ambiental na Universidade de São Paulo, onde também realizou duas iniciações científicas na área de Biologia molecular e Biotecnologia com bolsa CNPq.

N° USP:6414660

E-mail USP: gabriel.stephani.oliveira@usp.br

N° ORCID: 0000-0002-9261-0310

Link CV Lattes

Formação

1- Graduação: Bacharelado em Gestão Ambiental

Data de conclusão: 30/11/2012

IES: Escola de Artes, Ciências e Humanidades da Universidade de São Paulo

2- Pós-graduação

– Nível Doutorado Direto

Curso: Programa de Pós-Graduação Interunidades em Biotecnologia

Ano de ingresso: 2013

Projeto: Clonagem e caracterização da enzima epóxido hidrolase de Trichoderma reesei

Resumo:

Epóxido hidrolases (EHs) são enzimas que catalisam a hidrólise de epóxidos a seus correspondentes dióis, apresentam potencial aplicação biotecnológica (separação de enantiômeros na produção de fármacos), estão envolvidas no metabolismo de ácidos graxos poliinsaturados e inibidores de EHs estão sendo estudados para possível utilização no tratamento de doenças. Uma enzima epóxido hidrolase (TrEH) do fungo filamentoso Trichoderma reesei QM9414 foi clonada, expressa, purificada e caracterizada funcionalmente e estruturalmente. A atividade de TrEH foi determinada com o substrato óxido de estireno (racêmico), demonstrando maior atividade nas temperaturas de 23 a 50 °C, no pH 7,2 a 37 ºC, e as constantes cataliticas Km= 4,6 mM e kcat= 336 s-1. A enzima recombinante mostrou ser enantiosseletiva, pois hidrolisa preferencialmente (S)-(-)-óxido de estireno, (R)-(-)-epicloridrina e (S)-(-)-1,2-epoxibutano. Moléculas inibidoras da atividade de TrEH foram identificadas e algumas delas inibem até 60% o crescimento de T. reesei. A estrutura terciária de TrEH (1,7 Å) foi determinada por cristalografia, apresenta dobramento α/β-hidrolase e não tem alta homologia com nenhuma outra estrutura de EH. TrEH é uma nova enzima epóxido hidrolase solúvel cujas propriedades mostram seu potencial de utilização em aplicações biotecnológicas.

Bolsa Agencia: FAPESP

Processo: 2015/03329-9

Vigência: Outubro 2015 – Maio 2018

Publicações:

Artigos em periódicos científicos:

  1. de Oliveira GS, Adriani PP, Ribeiro JA, Morisseau C, Hammock BD, Dias MVB, Chambergo FS. The molecular structure of an epoxide hydrolase from Trichoderma reesei in complex with urea or amide-based inhibitors. Int J Biol Macromol. 2019 Feb 13;129:653-658. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2019.02.070.
  2. de Oliveira GS; Adriani PP; Wu H; Morisseau C; Hammock BD; Chambergo, FS. Substrate and inhibitor selectivity, and biological activity of an epoxide hydrolase from Trichoderma reesei. Mol Biol Rep. 2018 Nov 13. doi: 10.1007/s11033-018-4481-4.
  3. Wilson, C., De Oliveira, G. S., Adriani, P. P., Chambergo, F. S., Dias, M. V. (2017). Structure of a soluble epoxide hydrolase identified in Trichoderma reesei. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1865(8), 1039-1045.
  4. de Oliveira, G. S., Adriani, P. P., Borges, F. G., Lopes, A. R., Campana, P. T., Chambergo, F. S. (2016). Data set of optimal parameters for colorimetric red assay of epoxide hydrolase activity. Data in brief, 8, 436-440.
  5. de Oliveira, G. S., Adriani, P. P., Borges, F. G., Lopes, A. R., Campana, P. T., Chambergo, F. S. (2016). Epoxide hydrolase of Trichoderma reesei: biochemical properties and conformational characterization. International journal of biological macromolecules, 89, 569-574.

Capítulos de livros publicados:

  1. Chambergo, F. S., Borges, F. G., Adriani, P. P., De Oliveira, G. S., Valencia, E. Y., Prasad, R. (2015). Biomass and Bioenergy. In: Ram Prasad; Sri Sivakumar; Umesh Chandra Sharma. (Org.). Bioenergy. 1ed. Studium Press LLC, USA.

 

Participação em eventos:

  1. de Oliveira, G. S., Adriani, P.P., Morissau, C., Hammock, Chambergo, F. S. (2018). Identification and characterization of inhibitors of epoxide hydrolase from Trichoderma reesei. In: 20th International Conference on Biotechnology, Biomechanics and Synthetic Biology (ICBBSB 2018) Sydney, Australia.
  2. de Oliveira, G. S., Adriani, P.P., Chambergo, F. S. (2017). Enantioselective hydrolysis of styrene oxide with epoxide hydrolase from the fungus Trichoderma reesei. In: 46th Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq).
  3. de Oliveira, G. S., Adriani, P. P., Lopes, A. R., Campana, P. T., Chambergo, F. S. (2016). Epoxide hydrolase from the fungus Trichoderma reesei: Biochemical porperties and conformational characterization. In: 45th Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq).
  4. de Oliveira, G. S., Chambergo, F. S. (2015). Enantioselectivity of the epoxide hydrolase enzyme from Trichoderma reesei. In: 23rd International Congress of the IUBMB and 44th Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq).
  5. de Oliveira, G. S., Ignacio, M., Chambergo, F. S. (2014). Epoxide hydrolases enzymes from Trichoderma reesei. In: 43th Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology.
  6. de Oliveira, G. S., Chambergo, F. S. (2012). Promoter analysis of the gene encoding the pyruvate decarboxylase enzyme from Trichoderma reesei. In: 41th Annual Meeting of the Brazilian Biochemistry and Molecular Biology Society.
  7. de Oliveira, G. S., Villela, L. C., Bernardes, M. L., Chambergo, F. S. (2011). Cellobiohydrolase I production on glucose-containing media by Saccharomyces cerevisiae. In: 40th Annual Meeting of Brazilian Biochemistry and Molecvular Biology Society.
  8. de Oliveira, G. S., Villela, Campana, P. T., ., Chambergo, F. S. (2010). Cloning, expression and purification of heterologous nitrilase 1 enzyme from Trichoderma reesei. In: VI Congresso brasileiro de Micologia.